Abbiamo parlato nel precedente articolo dell’anatomia del muscolo e della fibra muscolare, introducendo le loro componenti, tra cui le molecole di actina e miosina. Vi consigliamo di leggere l’articolo scritto precedentemente, per capire meglio quello di cui parleremo adesso, ossia come avviene la contrazione muscolare.
Durante la contrazione muscolare il muscolo diventa via via più corto, i filamenti spessi e quelli sottili, infatti, scorrono l’uno sull’altro, mentre le lunghezze dei singoli filamenti spessi e sottili non cambiano. Di conseguenza, l’ampiezza della banda A (se non ti ricordi i tipi di bande presenti vedi l’articolo precedente), resta costante. La banda I si restringe facendo in modo che le linee Z si avvicinano ai filamenti spessi. Poichè i filamenti sottili si spostano scorrendo lungo i filamenti spessi, l’ampiezza della zona H diventa sempre più piccola fino ad annullarsi nel caso i filamenti sottili si incontrano al centro del sarcomero.
Le strutture che, di fatto, danno luogo allo scorrimento dei filamenti, sono i ponti trasversali di miosina, che originano dai filamenti spessi raggiungendo quelli sottili causando lo scorrimento. Poichè un solo movimento di un ponte trasversale produce solo un piccolo scorrimento, sono necessari più cicli di di movimento ripetitivi per creare uno scorrimento tale da produrre una contrazione. Nel corso di questa, ciascun ponte trasversale effettua il proprio ciclo indipendentemente dal movimento, cosicchè, durante la contrazione, solo il 50% dei ponti sono attaccati all’actina, mentre il restante 50% si trovano nello stadio intermedio del ciclo.
Indice dell'articolo
Actina, Miosina ed ATP
L’actina è una molecola globulare, la quale ha sulla superficie un sito reattivo che è caparci di combinarsi con la miosina. Numerose molecole di actina sono disposte elicoidalmente intrecciate tra loro a formare i filamenti sottili. La miosina è una molecola molto più grossa, con la forma di un bastone da golf, in quanto è costituita da una grossa estremità globulare attaccata ad una lunga coda. Le molecole di miosina sono orientate coda contro coda, mentre le estremità globulari si proiettano lateralmente, formando i ponti trasversi.
Le estremità globulari delle molecole di miosina contengono un sito reattivo che è capace di legarsi al sito reattivo della molecola di actina. Inoltre, l’estremo globulare contiene un sito attivo distinto che è capace di scindere l’ATP. Pertanto la miosina è un enzima (ATPasi miosinica) il cui substrato è l’ATP ed il magnesio è un cofattore perchè avvenga questo legame. Tuttavia, la miosina ha una bassa velocità di scissione dell’ATP, ma quando un ponte trasversale di miosina si combina con l’actina presente nei filamenti sottili, aumenta la sua attività di scissione dell’ATP. L’energia liberata da questa scissione produce il movimento del ponte trasversale, quindi l’ATP viene scinta in ADP (adenosina difosfato) ed abbandona il sito di legame nella miosina. Il ponte di miosina, poi, deve essere in grado di distaccarsi dall’actina e tornare a legarsi con un altro sito actinico e ripetere il ciclo molte volte per provocare lo scorrimento e quindi la contrazione.
Cosa provoca la disocciazione dei ponti di miosina all’actina?
La dissociazione è dovuta al fatto che viene legata un’altra molecola di ATP alla miosina, dopo che quella che si era scinta in ADP dando l’energia per il movimento si è staccata.
A – M + ATP —- > A + M – ATP
L’importanza dell’ATP nel dissociare actina e miosina alla fine di un ciclo viene evidenziata nella morte di una persona, quando i muscoli diventano duri e rigidi, un fenomeno chiamato rigor mortis, causato appunto dal fatto che nelle persone morte l’ATP non è più presente e non può scindere i legami tra i ponti trasversi impedendo lo scorrimento tra i filamenti e quindi bloccando i muscoli in una situazione di contrazione.
Riepilogando, quindi, la scissione dell’ATP legata alla miosina, ad opera dell’ATPasi miosinica, fornisce l’energia per il movimento dei ponti trasversali, ed il successivo legarsi dell’ATP (e non lo scindersi) alla miosina distacca l’actina dai ponti traversali di miosina.
Proteine regolatrici della contrazione muscolare
Dato che una cellula muscolare contiene tutti gli ingredienti necessari per l’attività dei ponti trasversali (actina, miosina, ATP e magnesio), perchè i muscoli non sono in un continuo stato di attività contrattile?
Il motivo è che la formazione dei ponti di miosina è impedita dalla presenza nei siti reattivi delle proteine troponina e tropomiosina, e la loro interazione con l’actina blocca il suo sito reattivo modificandone la conformazione e quindi agiscono come inibitori naturali del processo di contrazione.
L’avvio del processo di contrazione è affidato allo ione calcio, che inibisce gli effetti della troponina, legandosi ad essa, ed attraverso la tropomiosina viene dato un segnale alle molecole di actina dando inizio alle attività dei ponti trasversali.
Potenziale d’azione
Tutto però parte da un potenziale d’azione, che attraversando un motoneurone arriva alla membrana plasmatica della fibra muscolare. Quest’ultima è facilmente eccitabile e diffonde il potenziale all’interno di essa.
In un muscolo a riposo, la concentrazione degli ioni calcio liberi è bassa, e quindi le proteine regolatrici sono capaci di mantenere dissociati i ponti miosinici con l’actina. Un potenziale d’azione, invece, porta un aumento della concentrazione intracellulare di calcio causando quindi la contrazione della fibra muscolare.
Il calcio è immagazzinato nelle cisterne terminali, ed in seguito al potenziale d’azione, attraverso i tubuli T raggiunge l’interno della cellula muscolare, legandosi alla troponina e causando quindi la contrazione muscolare. Il calcio liberato, raggiunge la massima concentrazione dopo pochi millisecondi e viene subito riassorbito nelle cisterne terminali, è evidente quindi che, nel caso di una contrazione prolungata, sono neccessari più potenziali d’azione successivi per mantenere alta la concentrazione di calcio all’interno della cellula e causare quindi la formazione dei ponti trasversali inibendo la troponina.
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